Odkryli nowe działanie aspiryny. Może wspierać walkę z poważną chorobą

Lekarz nawiązał do publikacji "Acetylsalicylic acid disrupts SARS-CoV-2 spike protein glycosylation and selectively impairs binding to ACE2", która ukazała się 7 stycznia 2026 r. w czasopiśmie "Frontiers in Immunology".

Spoelstra streszcza wyniki pracy, której celem była ocena, czy kwas acetylosalicylowy (ASA, aspiryna) może wpływać na wiązanie podjednostki S1 białka kolca SARS-CoV-2 z receptorem ACE2. To ważna zależność, ponieważ ACE2 jest jednym z kluczowych "punktów zaczepienia", wykorzystywanych przez wirusa podczas wnikania do komórek.

Praca naukowców pokazuje, że ASA osłabia wiązanie S1 z ACE2, więc wirus może mieć utrudnione wnikanie do komórek i mniejszy "wpływ" na tkanki.

Naukowcy testowali działanie ASA na białko kolca i komórki w warunkach laboratoryjnych.

Gdy fragment białka kolca S1 najpierw "kontaktował się" z ASA, a dopiero potem sprawdzano jego zachowanie, wiązał się słabiej z receptorem ACE2. Im większe było stężenie ASA, tym wyraźniejszy był ten efekt (potwierdzono to m.in. na komórkach Vero i w teście ELISA).

W eksperymentach z żywym wirusem SARS-CoV-2 po zastosowaniu ASA komórki były mniej uszkadzane (czyli obserwowano słabszy tzw. efekt cytopatyczny). Autorzy podkreślili, że paracetamol nie dawał podobnego rezultatu.

Zobacz także: Będziemy leczyć raka aspiryną? "Badania są obiecujące i wysokiej jakości"

Naukowcy sprawdzili też, co dzieje się w żywym organizmie. Wykorzystali myszy zmodyfikowane genetycznie tak, aby miały ludzki receptor ACE2. Podano im fragment białka kolca S1, który wcześniej "kontaktował się" z ASA (aspiryną). W porównaniu do myszy, które dostały S1 bez wcześniejszego działania ASA, w ich płucach obserwowano:

• mniej uszkodzeń,

• słabsze włóknienie (czyli mniej "bliznowacenia" i odkładania się białek, np. kolagenu),

• mniejszy stan zapalny (mniej komórek zapalnych, takich jak makrofagi i neutrofile).

Co ważne, badanie nie podaje dawek klinicznych dla ludzi. W modelu myszy użyto tylko 20 mg/l.

We wpisie pojawia się też próba wyjaśnienia, dlaczego aspiryna mogła dawać taki efekt. Badacze sprawdzili, jak wygląda białko S1 "od strony chemicznej" i zauważyli, że ASA może zmieniać jego drobne modyfikacje.

Analizy (tzw. glikoproteomika) sugerują, że ASA wpływa na glikozylację, czyli "doczepianie" do białka małych fragmentów cukrów.

Najmocniej dotyczyło to dwóch miejsc w S1: w pozycji N61 (N-glikozylacja) oraz S325 (O-glikozylacja) – tam tych "cukrowych dodatków" było mniej. Jednocześnie wzrastała acetylacja, czyli inny typ chemicznej modyfikacji białka.

Podsumowując, aspiryna może zmieniać "powierzchnię" białka kolca – a gdy białko wygląda inaczej, może gorzej łączyć się z receptorem ACE2.

Aspiryna może mieć nowe, potencjalnie przeciwwirusowe działanie – twierdzą naukowcy. Zmienia ona białko kolca tak, że trudniej łączy się ono z ACE2. To może ograniczać wnikanie wirusa do komórek i zmniejszać uszkodzenia płuc – przynajmniej w modelach przedklinicznych.

Magdalena Pietras, dziennikarka Wirtualnej Polski

Źródła

1. X
2. Frontiers