Trwa ładowanie...

Kofaktor – czym jest i jak działa?

Kofaktor to związek chemiczny, który przyspiesza przebieg różnych reakcji chemicznych. Ten niebiałkowy składnik jest niezbędny do katalitycznej aktywności wielu enzymów i ich prawidłowego funkcjonowania, a co za tym idzie – także całego organizmu. Co warto o nich wiedzieć?

Zobacz film: "Chemia w Zatoce Gdańskiej"

spis treści

1. Co to jest kofaktor?

Kofaktor to substancja niebiałkowa współdziałająca z częścią białkową enzymu. Ten związek chemiczny jest niezbędny do prawidłowego funkcjonowania enzymów, a co za tym idzie także narządów i całego organizmu. Decyduje o charakterze reakcji.

Do najważniejszych kofaktorów można zaliczyć między innymi takie związki jak: koenzym Q10 (CoQ10, ubichinon), biotynę (nazywana również witaminą B7 albo koenzymem R) oraz witaminę E, a także folian, koenzym A (CoA), NAD – pochodna witaminy B3, FMN i FAD – pochodne witaminy B2, NADP – pochodna witaminy B3, fosforan pirydoksalu (PLP) – pochodna witaminy B6, Pirofosforan tiaminy (TPP) – pochodna witaminy B1 czy tetrahydrofolian – pochodna kwasu foliowego.

Chcąc poznać i zrozumieć istotę oraz mechanizm działania kofaktorów, nie można nie wspomnieć o enzymach. Co warto o nich wiedzieć? Enzymy są białkami prostymi i złożonymi. Enzym złożony składa się z części białkowej i składnika niebiałkowego, zwanego kofaktorem. Część białkowa takiego enzymu jest zwana apoenzymem.

Kofaktor wraz z apoenzymem, czyli białkową częścią enzymu, tworzy katalitycznie aktywny enzym, nazywany holoenzymem. Dzięki niemu dochodzi do katalizowania reakcji zachodzących między różnymi związkami chemicznymi, co oznacza, że enzymy są aktywne katalitycznie. Mogą być połączone z apoenzymem nietrwale (koenzymy), lub trwale (grupy prostetyczne). Enzymy zawierające kofaktory to tak zwane enzymy złożone. Sam apoenzym nie jest aktywny.

2. Podział kofaktorów

Kofaktory dzieli się na dwie podstawowe grupy. To koenzymy i grupy prostetyczne. Jaka jest między nimi różnica?

Koenzymy to małe, niebiałkowe cząsteczki organiczne, wiążące się z enzymem tylko na czas reakcji i przenoszące grupy chemiczne pomiędzy poszczególnymi reakcjami. Są nietrwałe, luźno związane z białkami. Nie występują pomiędzy nimi wiązania kowalencyjne (niekowalencyjnie).

Koenzymy biorą udział w reakcjach przez oddawanie lub przyłączanie reagentów (atomów, grup atomów czy elektronów). Mogą mieć charakter zarówno organiczny (to np. kwas foliowy, koenzym A) lub nieorganiczny (to np. jony metali). Są odpowiedzialne za przenoszenie substratów czy elektronów. Do koenzymów należą między innymi witaminy (ryboflawina, tiamina, kwas foliowy).

Rekomendowane przez naszych ekspertów

Z kolei grupy prostetyczne, w przeciwieństwie do koenzymów, są trwale związane z białkami, często za pomocą wiązań kowalencyjnych lub koordynacyjnych. Oznacza to, że nie zmieniają miejsca wiązania w trakcie reakcji. Grupy prostetyczne mogą mieć charakter organiczny (to np. lipidy i cukry), jak i nieorganiczny (to na przykład małe cząsteczki nieorganiczne czy jony metali. Są związane przez enzym przez cały czas jego istnienia i niezbędne do działania enzymu.

Funkcję przeciwną do funkcji kofaktorów pełnią inhibitory. Te wiążą się z enzymem i hamują jego aktywność. Rozróżnia się kilka rodzajów inhibitorów.

3. Rola enzymu i kofaktora

Enzymy to białka, które w organizmach żywych pełnią funkcję selektywnych i precyzyjnych katalizatorów przemian biochemiczych. Są produkowane przez wszystkie tkanki organizmu, a każdy działa w określonych komórkach. Każda produkuje zestaw enzymów, co definiuje rolę komórek, jakie odgrywają w funkcjonowaniu organizmu.

Enzymy, a co za tym idzie również kofaktory, które są częścią enzymów złożonych, pełnią w organizmie ważne funkcje. Warunkują prawidłowe funkcjonowanie organizmu. Są niezbędne do tego, by zachodziły w nim różnorodne reakcje chemiczne. Do najważniejszych enzymów należy miozyna (enzym występujący w mięśniach), enzymy trawienne, takie jak lipaza, amylaza czy trypsyna (produkowane są przez tkanki układu pokarmowego), lizozym (obecna np. w łzach czy ślinie) czy acetylocholinoesteraza (enzym rozkładający acetylocholinę, jeden z przekaźników w układzie nerwowym).

Działanie enzymów polega na przyspieszaniu reakcji chemicznej poprzez obniżanie energii, która jest niezbędna do zapoczątkowania reakcji. Enzymy podczas reakcji nie ulegają przekształceniu w inne związki. Ponadto nie wpływają na kierunek reakcji chemicznej ani na końcowe stężenie reagentów. Niedobory enzymów mogą prowadzić do różnych dysfunkcji. Z zaburzeniem w obrębie ich funkcjonowania wiążą się na przykład choroby metaboliczne. Ich przyczyną jest brak, niedobór lub nadmiar określonych enzymów, które nie są prawidłowo metabolizowane i odkładają się w komórkach.

Polecane dla Ciebie

Pomocni lekarze

Szukaj innego lekarza

Komentarze

Wysyłając opinię akceptujesz regulamin zamieszczania opinii w serwisie. Grupa Wirtualna Polska Media SA z siedzibą w Warszawie jest administratorem twoich danych osobowych dla celów związanych z korzystaniem z serwisu. Zgodnie z art. 24 ust. 1 pkt 3 i 4 ustawy o ochronie danych osobowych, podanie danych jest dobrowolne, Użytkownikowi przysługuje prawo dostępu do treści swoich danych i ich poprawiania.